Особенности обмена железа при туберкулезе
https://doi.org/10.21292/2075-1230-2021-99-3-58-66
Аннотация
В обзоре представлены данные из 55 источников литературы об особенностях обмена железа в организме человека, в том числе при заболевании туберкулезом. Дано описание процессов, направленных на изолирование железа от патогенов и способствующих приобретению железа патогенами от макроорганизма. Снижение содержания циркулирующего в сыворотке крови железа при туберкулезе является прежде всего компонентом системного воспалительного ответа и относится к механизмам врожденного иммунитета, ограничивающим в организме человека размножение инфекционного возбудителя. При этом в падении уровня циркулирующего железа может участвовать его истинный дефицит.
Ключевые слова
Об авторах
Р. Ю. Абдуллаев
ФГБНУ «Центральный НИИ туберкулеза»
Россия
Россия
Абдуллаев Ризван Юсиф оглы – доктор медицинских наук, профессор, ведущий научный сотрудник отдела патанатомии, электронной микроскопии и биохимии, заведующий лабораторией биохимии.
107564, Москва, Яузская аллея, д. 2.
О. Г. Комиссарова
ФГБНУ «Центральный НИИ туберкулеза»;
ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н. И. Пирогова»
Россия
Россия
Комиссарова Оксана Геннадьевна – доктор медицинских наук, заместитель директора по научной и лечебной работе.
107564, Москва, Яузская аллея, д. 2.
О. Р. Терентьева
ФГБНУ «Центральный НИИ туберкулеза»
Россия
Россия
Терентьева Ольга Романовна – заочный аспирант.
107564, Москва, Яузская аллея, д. 2.
Список литературы
1. Абдуллаев Р. Ю., Комиссарова О. Г., Герасимов Л. Н. Выраженность системного воспалительного ответа у больных туберкулезом, ассоциированным с ВИЧ-инфекцией // Туб. и болезни легких. ‒ 2017. – Т. 95, № 6. – С. 36-40.
2. Агафонова О. В., Гриценко Т. А., Богданова Ю. В., Булгакова С. В., Косякова Ю. А., Давыдкин И., Данилова О. Е., Дзюбайло А. В., Дьячков В. А., Захарова Н. О., Золотовская И. А., Колсанов А. В., Котельников Г. П., Кривова С. П., Кудлай Д. А., Купаев В. И., Куртов И. В., Лебедева Е. А., Мензул Е. В., Назаркина И. М. и др. Поликлиническая терапия: учебник / под ред. Давыдкина И. Л., Щукина Ю. В. ‒ 2-е изд. , перераб. и доп. ‒ М.: ГЭОТАР-Медиа, 2020. ‒ 840 с. ‒ ISBN 978-5-9704-5545-6.
3. Волошина В. В. Фомичева Н. И. Эффективность лечения больных с впервые выявленным деструктивным туберкулезом легких на фоне сопутствующей железодефицитной анемии // Пробл. туб. – 2002. ‒ № 2. ‒ С. 10-12.
4. Волошина Н. Б., Осипенко М. Ф., Литвинова Н. В., Волошин А. Н. Гемохроматоз – современное состояние проблемы // Терапевтический архив. – 2018. ‒ Т. 90, № 3. – С. 107-112. doi: 10.26442/terarkh2018903107-112.
5. Долгов В. В., Луговская С. А., Морозова В. Т., Почтарь М. Е. Лабораторная диагностика анемий. – М.: Тверь, 2009. – 148 с.
6. Каминская Г. О., Абдуллаев Р. Ю., Батурова Г. А., Комиссарова О. Г. Особенности обеспеченности организма железом у больных туберкулезом легких на фоне лечения // Туб. и болезни легких. ‒ 2009. ‒ № 7. ‒ С. 46-55.
7. Каминская Г. О., Абдуллаев Р. Ю., Комиссарова О. Г. Место растворимых рецепторов трансферрина в выявлении природы железодефицитных состояний у больных туберкулезом легких // Туб. и болезни легких. ‒ 2013. ‒ № 8. ‒ С. 21-27.
8. Лукина Е. А., Деженкова А. В. Метаболизм железа в норме и при патологии // Клиническая онкогематология. – 2015. – Т. 8, № 4. – С. 355-361.
9. Мильто И. В., Суходоло И. В., Прокопьева В. Д., Климентьева Т. К. Молекулярные и клеточные основы метаболизма железа у человека (обзор) // Биохимия. – 2016. ‒ Т. 81, № 6. ‒ С. 725-742.
10. Abella V., Scotece M., Conde J. et al. The potential of lipocalin-2/NGAL as biomarker for inflammatory and metabolic diseases // Biomarkers. – 2015. – Vol. 20, № 8. – P. 565-571. doi: 10.3109/1354750X.2015.1123354.
11. Arnold F. M., Weber M. S., Gonda I. et al. The ABC exporter IrtAB imports and reduces mycobacterial siderophores // Nature. – 2020. – Vol. 580, № 7803. – P. 413-417. doi:10.1038/s41586-020-2136-9.
12. Berlin T., Meyer A., Rotman-Pikielny P. et al. Soluble transferrin receptor as a diagnostic laboratory test for detection of iron deficiency anemia in acute ilness of hospitalized patients // IMAJ. ‒ 2011. ‒ Vol. 13. ‒ P. 96-98.
13. Camaschella C. Iron and hepcidin: a story of recycling and balance // Hematol. Am. Soc. Hematol. Educ. Program. – 2013. ‒ № 2013. ‒ Р. 1-8. doi: 10.1182/asheducation-2013.1.1.
14. Chakraborti S., Chakrabarti P. Self-assembly of ferritin: structure, biological function and potential applications in nanotechnology // Adv. Exp. Med. Biol. ‒ 2019. ‒ Vol. 1174. – P. 313-329. doi: 10.1007/978-981-13-9791-2_10.
15. Chao A., Sieminski P. J., Owens C. P., Goulding C. W. Iron acquisition in Mycobacterium tuberculosis // Chem. Rev. – 2019. – Vol. 119, № 2. ‒ P. 1193-1220. doi:10.1021/acs.chemrev.8b00285.
16. Chu K.-A., Hsu C.-H., Lin M.-C., Chu Y.-H., Hung Y.-M., Wei J. C.-C. Association of iron deficiency anemia with tuberculosis in Taiwan: A nationwide population-based study // PLoS ONE. – 2019. – Vol. 14, № 8. – P. e0221908. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0221908.
17. Cronje L., Bornman L. Iron overload and tuberculosis: a case for iron chelation therapy // Int. J. Tuberc. Lung Dis. – 2005. ‒ Vol. 9. – P. 2-9.
18. D’Angelo G. Role of hepcidin in the pathophysiology and diagnosis of anemia // Blood Res. ‒ 2013. ‒ Vol. 48, № 1. ‒ P. 10-15.
19. Dai Y., Shan W., Yang Q. et al. Biomarkers of iron metabolism facilitate clinical diagnosis in Mycobacterium tuberculosis infection // Thorax. ‒ 2019. ‒ Vol. 74. – P. 1161-1167.
20. De Voss J. J., Rutter K., Schroeder B. G. et al. The salicylate-derived mycobactin siderophores of Mycobacterium tuberculosis are essential for growth in macrophages // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. – 2000. ‒ Vol. 97. – P. 1252-1257.
21. Delanghe J. R., Langois M. R. Haptoglobin polymorphism and body iron stores // Clin. Chem. Lab. Med. – 2002. ‒ Vol. 40, № 3. ‒ P. 212-216.
22. Eid Ch., Hemadi M., Ha-Duong N.-T., Chahine J-M. Iron uptake and transfer from ceruloplasmin to transferrin // Biochim. Biophys. Acta. – 2014. ‒ Vol. 1840, № 6. – P. 1771-1781. doi: 10.1016/j.bbagen.2014.01.011.
23. Flo T. H., Smith K. D., Sato S. et al. Lipocalin 2 mediates an innate immune response to bacterial infection by sequestrating iron // Nature. ‒ 2004. – Vol. 432. – P. 917-921.
24. Gangaidzo I. T., Moyo V. M., Mvundura E. et al. Association of pulmonary tuberculosis with increased dietary iron // J. Infect. Dis. – 2001. – Vol. 184. – P. 936-939.
25. Gomes M. S., Boelaert J. R., Appelberg R. Role of iron in experimental Mycobacterium avium infection // J. Clin. Virol. ‒ 2001. ‒ Vol. 20, № 3. ‒ P. 117-122.
26. Gordeuk V. R., Moyo V. M., Nouraie M., Gangaidzo I. T., Murphree N. L., Gomo Z. A. R., Boelaert R., Weiss G. Circulating cytokines in pulmonary tuberculosis according to HIV status and dietary iron content // Int. J. Tuberc. Lung Dis. – 2009. – Vol. 13, № 10.- P. 1267-1273.
27. Hao L., Shan Q., Wei J., Ma F., Sun P. Lactoferrin: major physiological functions and applications // Curr. Protein. Pept. Sci. – 2019. – Vol. 20, № 2. – P. 139-144. doi: 10.2174/1389203719666180514150921.
28. Harrington-Kandt R., Stylianou E., Eddowes L. A. et al. Hepcidin deficiency and iron deficiency do not alter tuberculosis susceptibility in a murine M. tb infection model // PLoS ONE. – 2018. ‒ Vol. 13, № 1. ‒ P. e0191038.
29. Hella J., Cercamondi C. I., Mhimbira F., Sasamalo M., Stoffel N., Zwahlen M. et al. Anemia in tuberculosis cases and household controls from Tanzania: Contribution of disease, coinfections, and the role of hepcidin // PLoS ONE. ‒ 2018. – Vol. 13, № 4. – P. e0195985.
30. Isanaka S., Aboud S., Mugusi F. et al. Iron status predicts treatment failure and mortality in tuberculosis patients: A prospective cohort study from Dar es Salaam, Tanzania // PLoS ONE. – 2012. ‒ Vol. 7, № 5. – P. e38350.
31. Isanaka S., Mugusi F., Urassa W., Willett W. C., Bosch R. J., Villamor E. et al. Iron deficiency and anemia predict mortality in patients with tuberculosis // J. Nutr. – 2012. ‒ Vol. 142. ‒ P. 350-357.
32. Johnsona E. E., Wessling-ResnickbIron M. Metabolism and the innate immune response to infection // Microbes Infect. ‒ 2012. ‒ Vol. 14, № 3. ‒ P. 207-216.
33. Kumar N. P., Banurekha V. V., Nair D., Dolla Ch., Kumaran P., Babu S. Modulation of iron status biomarkers in tuberculosis-diabetes co-morbidity // Tuberculosis (Edinb). ‒2018. ‒ Vol. 108 ‒ P. 127-135.
34. Kurthkoti K., Amin H., Marakalala M. J. et al. The capacity of Mycobacterium tuberculosis to survive iron starvation might enable it to persist in iron-deprived microenvironments of human granulomas // MBio. ‒ 2017. – Vol. 8, № 4. – P. e01092.
35. Lee S. W., Kang Y. A., Yoon Y. S. et al. The prevalence and evolution of anemia associated with tuberculosis // J. Korean Med. Sci. ‒ 2006. ‒ Vol. 21. ‒ P. 1028-1032.
36. Liu W., Li H. COVID-19: Attacks the 1-beta chain of hemoglobin and captures the porphyrin to inhibit human heme metabolism // ChemRxiv. ‒ 2020. ‒ Preprint. https://doi.org/10.26434/chemrxiv.11938173.v6.
37. Lounis N., Maslo C., Truffot-Pernot C., Grosset J., Boelaert R. J. Impact of iron loading on the activity of isoniazid or ethambutol in the treatment of murine tuberculosis // Int. J. Tuberc. Lung Dis. ‒ 2003. ‒ Vol. 7. ‒ P. 575-579.
38. Minchella P. A., Donkor S., McDermid J. M., Sutherland J. S. Iron homeostasis and progression to pulmonary tuberculosis disease among household contacts // Tuberculosis. ‒ 2015. ‒ Vol. 60. ‒ P. 764-772.
39. Mitra A., Ko Y-H., Cingolani G., Niederweis M. Heme and hemoglobin utilization by Mycobacterium tuberculosis // Nature Communications. ‒ 2019. – Vol. 10. ‒ P. 4260. https://doi.org/10.1038/s41467-019-12109-5.
40. Nairz M., Theurl I., Wolf D., Weiss G. Iron deficiency or anemia of inflammation? // Wien Med. Wochenschr. – 2016. – Vol. 166. – P. 11-423. DOI 10.1007/s10354-016-0505-7.
41. Niederweis M., Wolschendorf F., Mitra A., Neyrolles O. Mycobacteria, metals, and the macrophage // Immunol. Rev. – 2015. – Vol. 264, № 1. – P. 249-263. doi:10.1111/imr.12265.
42. Pagani A., Vieillevoye M., Nai A., Rausa M. Regulation of cell surface transferrin receptor-2 by iron-dependent cleavage and release of a soluble form // Haematologica. – 2015. – Vol. 100, № 4. – P. 458-65. doi: 10.3324/haematol.2014.118521.
43. Pfeiffer C. M., Looker A. C. Laboratory methodologies for indicators of iron status: strengths, limitations, and analytical challenges // Am. J. Clin. Nutr. – 2017. – Vol. 106 (Suppl. 6). – p.1606S-1614S. doi: 10.3945/ajcn.117.155887.
44. Phelan J. J., Basdeo S. A., Tazoll S. C. et al. Modulating iron for metabolic support of TB // Host Defense. Front. Immunol. – 2018. – Vol. 9. – P. 2296. doi: 10.3389/fimmu.2018.02296.
45. Schaible U. E., Collins H. L., Priem F., Kaufmann S. H. Correction of the iron overload defect in beta-2-microglobulin knockout mice by lactoferrin abolishes their increased susceptibility to tuberculosis // J. Exp. Med. ‒ 2002. – Vol. 196. ‒ P. 1507-1513.
46. Sritharan M. Iron homeostasis in Mycobacterium tuberculosis: mechanistic insights into siderophore-mediated iron uptake // J. Bacteriol. ‒ 2016. – Vol. 198. ‒ P. 2399-2409.
47. Taha D. A., Thanoon Imad A.-J. Antioxidant status, C-reactive protein and iron status in patients with pulmonary tuberculosis // SQU Med. J. – 2010. ‒ Vol. 10. ‒ P. 361-369.
48. Theil E. C. Iron homeostasis and nutritional iron deficiency // J. Nutr. ‒ 2011. – Vol. 141. – P. 724S-728S.
49. van Lettow M., West C. E., van der Meer J. W. et al. Low plasma selenium concentrations, high plasma human immunodeficiency virus load and high interleukin-6 concentrations are risk factors associated with anemia in adults presenting with pulmonary tuberculosis in Zomba district, Malawi // Eur. J. Clin. Nutr. ‒ 2005. ‒ Vol. 59. ‒ P. 526-532.
50. Wang B., Timilsena Y. P., Blanch E., Adhikari B. Lactoferrin: structure, function, denaturation and digestion // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. – 2019. – Vol. 59, № 4. – P. 580-596. doi: 10.1080/10408398.2017.1381583.
51. Wang J., Pantopoulos K. Regulation of cellular iron metabolism // Biochem. J. – 2011. – Vol. 434. – P. 365-381.
52. Ward P. P., Mendoza-Meneses M., Park P. W., Conneely O. M. Stimulus-dependent impairment of the neutrophil oxidative burst response in lactoferrin-deficient mice // Am. J. Pathol. – 2008. – Vol. 172. – P. 1019-1029.
53. Weiss G., Schaible Ulrich E. Macrophage defense mechanisms against intracellular bacteria // Immunol. Rev. – 2015. – Vol. 264. – P. 182-203.
54. Wilson B. R., Bogdan A. R., Miyazawa M. et al. Siderophores in iron metabolism: from mechanism to therapy potential // Trends. Mol. Med. – 2016. – Vol. 22, № 12. – P. 1077-1090. doi: 10.1016/j.molmed.2016.10.005.
55. Xiao X., San B. Y., Vijay-Kumar M. Lipocalin 2: an emerging player in iron homeostasis and inflammation // Annu Rev. Nutr. – 2017. – Vol. 21, № 37. – P. 103-130. doi: 10.1146/annurev-nutr-071816-064559.
Рецензия
Для цитирования:
Абдуллаев Р.Ю., Комиссарова О.Г., Терентьева О.Р. Особенности обмена железа при туберкулезе. Туберкулез и болезни легких. 2021;99(3):58-66. https://doi.org/10.21292/2075-1230-2021-99-3-58-66
For citation:
Аbdullаev R.Yu., Komissаrovа O.G., Terentievа O.R. Specific parameters of iron metabolism in tuberculosis. Tuberculosis and Lung Diseases. 2021;99(3):58-66. (In Russ.) https://doi.org/10.21292/2075-1230-2021-99-3-58-66
Просмотров:
2358
Послать статью по эл. почте 